Purificación y caracterización de la mioglobina de reno

Abstract

La mioglobina es una hemoproteína que se encuentra en el músculo esquelético y cardiaco de los vertebrados. Su función principal es la de almacenar y facilitar la difusión del oxígeno. Se ha aislado la mioglobina de reno (Rangifer tarandus L.) mediante cromatografía de exclusión molecular en Sephacryl S-100 y cromatografía de intercambio aniónico en Q-Sepharosa. Su masa molecular (16924) y secuencia coinciden con la de la mioglobina del ciervo europeo (Cervus elaphus L.). Se ha obtenido un modelo 3D por modelado comparativo que muestra una estructura similar a la de la mioglobina de otros mamíferos: ocho hélices alfa conectadas por cuatro lazos y tres secuencias de uno o dos aminoácidos y que además tiene dos brevesextensiones en los extremos amino y carboxilo terminales. El grupo hemo se inserta en un bolsillo hidrofóbico formado por 21 aminoácidos en los que predominan las cadenas laterales apolares. La comparación de las secuencias de mioglobina de los mamíferos muestra la presencia de 48 aminoácidos invariables de los cuales solamente se ha descrito la función de15. La mioglobina de reno presenta 17 cambios respecto a la secuencia consenso de los cuales tres son cambios no conservados (A53, H88, V148). Un análisis filogenético de la mioglobina de mamíferos muestra que esta proteína ha evolucionado debido a la divergencia de las distintas especies pero sobre todo debido a las necesidades fisiológicas específicas de los distintos animales.