Los aminoácidos presentan una gran variedad de tamaños, lo que les confiere una gran flexibilidad y diversidad conformacional, y una gran variedad de grupos funcionales, que dan lugar a interacciones intramoleculares que estabilizan más a unas conformaciones frente a otras. La actividad funcional de la proteína depende de su disposición tridimensional, por lo tanto, es necesario estudiar su estructura y propiedades intrínsecas.
El ácido α-aminoadípico es precursor de la lisina en la ruta de su síntesis y se usa en la industria biotecnológica como precursor en la síntesis de penicilinas.
Para el α-aminoácido se ha realizado un estudio conformacional utilizando primeramente cálculos semiempíricos (AM1), y posteriormente cálculos DFT. Por último, se han realizado cálculos ab initio (MP2) de los confórmeros más estables, para optimizar su estructura, analizar las interacciones intramoleculares que presenten, y predecir los parámetros espectroscópicos necesarios para su estudio experimental.
