Cuantización de las fuerzas en matrices tensionadas fabricadas por polímeros recombinantes tipo elastina sensibles a la temperatura

Abstract

En el campo de los biomateriales, los polímeros recombinantes tipo elastina (ELRs) se están investigando como una opción favorable para futuras aplicaciones clínicas. Cada vez más se emplean estos polímeros para la formación de hidrogeles que son estructuras tridimensionales formadas por más de un 90% de agua y que imitan la estructura y funcionalidad de la elastina, proteína presente en la matriz extracelular. Estos materiales exhiben un comportamiento termosensible que implica una transformación de fase reversible en soluciones acuosas y cambios en la conformación estructural formando estructuras tensionadas al someterse a una temperatura por encima de la temperatura de transición (Tt). El propósito de este trabajo es investigar cómo varía la fuerza experimentada por los hidrogeles elaborados con ELRs debido a la contracción de sus cadenas poliméricas al atravesar la Tt con el objetivo de conocer las propiedades mecánicas de estos materiales que intentan imitar la elastina, un componente biológico clave. Para ello, se fabricarán los hidrogeles utilizando dos técnicas de entrecruzamiento diferentes: uno se obtendrá mediante una reacción “click” libre de catalizadores entre dos políomeros ELRs, mientras que el otro se generará mediante el entrecruzamiento entre un polímero ELR y un agente de reticulación. Además, se utilizarán técnicas de caracterización, con el fin de obtener información pertinente sobre la temperatura de transición de estos materiales y su composición química. Los resultados revelan que, al elevar la temperatura por encima de la temperatura de transición, las cadenas poliméricas de los hidrogeles experimentan una fuerza de contracción de hasta aproximadamente 0.35N. También se midió la fuerza experimentada por el hidrogel al disminuir la temperatura por debajo de la Tt, evidenciando la reversibilidad de la transición a medida que las cadenas del hidrogel se relajan regresando a un estado extendido. Este estudio ofrece una contribución teórica significativa para comprender las tensiones y fuerzas presentes en los componentes de la matriz extracelular.

In the field of biomaterials, recombinant elastin-like polymers (ELRs) are being investigated as a favorable option for future clinical applications. These polymers are increasingly employed for the formation of hydrogels, which are three-dimensional structures composed of over 90% water and mimic the structure and functionality of elastin, a protein present in the extracellular matrix. These materials exhibit thermoresponsive behavior, involving a reversible phase transition in aqueous solutions and changes in structural conformation, forming tensioned structures when subjected to a temperature above the transition temperature (Tt). The purpose of this study is to investigate how the force experienced by ELR-based hydrogels varies due to the contraction of their polymer chains upon crossing the Tt, aiming to understand the mechanical properties of these materials that mimic the key biological component, elastin. To achieve this, hydrogels will be fabricated using two different crosslinking techniques: one will be obtained through a catalyst-free ¸clickreaction between two ELR polymers, while the other will be generated by crosslinking an ELR polymer with a crosslinking agent. Characterization techniques will also be employed to obtain pertinent information about the transition temperature and chemical composition of these materials. The results reveal that as the temperature is raised above the transition temperature, the polymer chains in the hydrogels experience a contraction force of approximately 0.35N. The force experienced by the hydrogel upon lowering the temperature below the Tt was also measured, demonstrating the reversibility of the transition as the hydrogel chains relax and return to an extended state. This study offers a significant theoretical contribution to understanding the tensions and forces present in the components of the extracellular matrix