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dc.contributor.advisorArias Vallejo, Francisco Javier es
dc.contributor.advisorGonzález Valdivieso, Juan es
dc.contributor.authorBlanco Coya, Adrián del
dc.contributor.editorUniversidad de Valladolid. Facultad de Ciencias es
dc.date.accessioned2025-10-17T07:55:59Z
dc.date.available2025-10-17T07:55:59Z
dc.date.issued2025
dc.identifier.urihttps://uvadoc.uva.es/handle/10324/78752
dc.description.abstractTanto la elastina como la fibroína de la seda son dos proteínas estructurales que destacan por sus propiedades mecánicas. La elastina se caracteriza por aportar elasticidad a los tejidos de los organismos vertebrados, mientras que la seda está caracterizada por una alta resistencia y dureza. Las características de ambas han despertado un interés en la síntesis de nuevos biomateriales. Así, surgen los biopolímeros tipo seda-elastina, que combinan las propiedades de ambas proteínas naturales. La posibilidad de síntesis de estos biopolímeros mediante técnicas de ingeniería genética y biotecnología, así como su alta biocompatibilidad y su capacidad para formar hidrogeles estables, convierte a este tipo de polímeros en excelentes candidatos para el desarrollo de biomateriales con aplicaciones biomédicas. En el presente trabajo se ha llevado a cabo la bioproducción y purificación mediante dos métodos distintos del polímero SpyCatcher 003 pentasilk. Este biopolímero combina en su estructura dominios estructurales presentes en la elastina y la fibroína, además del bloque SpyCatcher 003 de interacción peptídica específica. Mediante la aplicación de diversas técnicas de caracterización, se han estudiado las propiedades físico-químicas de este biopolímero, así como su capacidad para formar hidrogeles y nanopartículas en condiciones fisiológicas. La organización de estos bloques en su secuencia, lo convierten en un candidato para ser aplicado en biomedicina, especialmente para la entrega controlada de medicamentos y en la regeneración tisulares
dc.description.abstractBoth elastin and silk fibroin, are two structural proteins that stand out for their mechanical properties. Elastin is characterized by providing elasticity to the tissues of vertebrate organisms, while silk is characterized by high strength and hardness. The characteristics of both have sparked interest in the synthesis of new biomaterials. This has led to the emergence of silk elastin biopolymers, which combine the properties of both natural proteins. The possibility of synthesizing these biopolymers using genetic engineering and biotechnology techniques, as well as their high biocompatibility and ability to form stable hydrogels, makes this type of polymers an excellent candidate for the development of biomaterials with biomedical applications. In this work, the bioproduction and purification of the SpyCatcher 003 pentasilk polymer has been carried out using two different methods. This biopolymer combines structural domains present in elastin and fibroin in its structure, in addition to the SpyCatcher 003 block of specific peptide interaction. Using various characterization techniques, the physicochemical properties of this biopolymer have been studied, as well as its ability to form hydrogels and nanoparticles under physiological conditions. The organization of these blocks in their sequence makes it a candidate for application in biomedicine, especially for controlled drug delivery and tissue regenerationes
dc.description.sponsorshipDepartamento de Bioquímica y Biología Molecular y Fisiologíaes
dc.format.mimetypeapplication/pdfes
dc.language.isospaes
dc.rights.accessRightsinfo:eu-repo/semantics/embargoedAccesses
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/*
dc.subject.classificationBiopolímeroses
dc.subject.classificationBioproducciónes
dc.subject.classificationELPes
dc.subject.classificationSELPes
dc.subject.classificationSpyCatcheres
dc.titleSíntesis y caracterización de biopolímeros recombinantes para aplicaciones biomédicases
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/bachelorThesises
dc.description.degreeGrado en Químicaes
dc.rightsAttribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 Internacional*


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