Estudio de las interacciones con la membrana plasmática de la Apolipoproteina D

Abstract

La Apolipoproteína D (ApoD) es una glicoproteína perteneciente a la familia de las Lipocalinas, expresada durante el desarrollo normal y el envejecimiento. Fue aislada por primera vez en el plasma, asociada a lipoproteínas de alta densidad (HDL)(1), por McConathy y Alaupovic en 1973. El gen de hApoD (ApoD humana) se sitúa en el cromosoma 3 (3q26.2) humano, compuesto por 5 exones(2) que dan como resultado un DNA codificante de 855 bp(3). En el promotor del gen de ApoD se han identificado sitios de unión de elementos de respuesta al estrés y de respuesta a hormonas (estrógenos, progesterona y glucocorticoides). Las Lipocalinas son una familia de pequeñas proteínas globulares extracelulares de 150-250 aminoácidos que comparten propiedades moleculares de reconocimiento como la unión de pequeñas moléculas hidrofóbicas, unión a receptores específicos de superficie y la formación de complejos covalentes y no covalentes con otras macromoléculas solubles. Están implicadas en transporte y almacenaje de vitaminas y hormonas, así como en la regulación del metabolismo, la respuesta inmune y el estrés. En un principio se postuló la pertenencia de ApoD al grupo de las apolipoproteínas debido a su localización en las HDL, pero con el estudio de su estructura y su distribución tisular se descartó por falta de homología y se incorporó a las Lipocalinas(3). Se vio que ApoD tenía hasta un 25% de identidad con proteínas que unen retinol (RBP) y 30-40% con proteínas de insecto que unen bilina (BBP)(4), miembros de esta familia.