Estudio conformacional de la norleucina

Abstract

Los aminoácidos no proteinogénicos tradicionalmente han estado eclipsados por los aminoácidos proteinogénicos en la síntesis de proteínas. Esto se debe a que la síntesis de proteínas ha estado hasta hace poco limitada al uso de aminoácidos canónicos. Las nuevas aplicaciones para estos aminoácidos no proteinogénicos han renovado el interés en el estudio de estas moléculas y sus propiedades. Pese a que en medio biológico los aminoácidos están normalmente ionizados en forma de zwitteriones el estudio de los aminoácidos neutros en condiciones de aislamiento se realiza en fase gas. Para llevar a cabo experimentos sobre la estructura de estas moléculas es útil hacer un estudio teórico previo de las estructuras y abundancias de los confórmeros más estables, antes de su estudio experimental. Este trabajo es una recopilación de resultados del estudio teórico usando métodos ab initio y DFT, sobre los confórmeros más estables de la norleucina, un aminoácido quiral con una cadena de cuatro átomos de carbono. Un objetivo fundamental es estudiar la estabilidad de los confórmeros y los factores que contribuyen a esa estabilidad.