La fosforilación en residuos de tirosina es un tipo de modificación postraduccional en la que intervienen dos tipos de enzimas: las quinasas y las fosfatasas. Dichas proteínas actúan de manera coordinada para mantener la homeostasis celular, cuya pérdida se ha asociado con la aparición de diversas enfermedades. Dentro de las funciones reguladas mediante la fosforilación, la interacción entre proteínas es una de ellas. Este trabajo se centró en el estudio de la fosfatasa de tirosina PTPN18 y su interacción con la quinasa de tirosina CSK, dos enzimas clave en procesos de señalización celular cuyo mecanismo de interacción no es del todo conocido. Para ello, se llevaron a cabo ensayos de inmunoprecipitación, microscopía confocal y citometría de flujo utilizando como modelo la línea celular humana HEK293. Los hallazgos más relevantes indicaron que PTPN18 interacciona con el dominio SH2 de CSK a través del residuo de tirosina 389 fosforilado mediante la acción de quinasas como Fes o la propia CSK. Además, esta interacción tiene lugar en el citosol de la célula. Estos resultados sirven para ampliar los conocimientos acerca de una interacción poco explorada que podría ser relevante en la regulación de múltiples procesos celulares.
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