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    Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem:https://uvadoc.uva.es/handle/10324/79536

    Título
    Estudio de la fosfatasa de tirosina PTPN18 y su interacción con CSK
    Autor
    Merino Fernández, Aitana
    Director o Tutor
    Bayón Prieto, YolandaAutoridad UVA
    Editor
    Universidad de Valladolid. Facultad de MedicinaAutoridad UVA
    Año del Documento
    2025
    Titulación
    Grado en Biomedicina y Terapias Avanzadas
    Abstract
    La fosforilación en residuos de tirosina es un tipo de modificación postraduccional en la que intervienen dos tipos de enzimas: las quinasas y las fosfatasas. Dichas proteínas actúan de manera coordinada para mantener la homeostasis celular, cuya pérdida se ha asociado con la aparición de diversas enfermedades. Dentro de las funciones reguladas mediante la fosforilación, la interacción entre proteínas es una de ellas. Este trabajo se centró en el estudio de la fosfatasa de tirosina PTPN18 y su interacción con la quinasa de tirosina CSK, dos enzimas clave en procesos de señalización celular cuyo mecanismo de interacción no es del todo conocido. Para ello, se llevaron a cabo ensayos de inmunoprecipitación, microscopía confocal y citometría de flujo utilizando como modelo la línea celular humana HEK293. Los hallazgos más relevantes indicaron que PTPN18 interacciona con el dominio SH2 de CSK a través del residuo de tirosina 389 fosforilado mediante la acción de quinasas como Fes o la propia CSK. Además, esta interacción tiene lugar en el citosol de la célula. Estos resultados sirven para ampliar los conocimientos acerca de una interacción poco explorada que podría ser relevante en la regulación de múltiples procesos celulares.
    Palabras Clave
    Fosforilación de tirosina
    Interacción entre proteínas
    Idioma
    spa
    URI
    https://uvadoc.uva.es/handle/10324/79536
    Derechos
    openAccess
    Aparece en las colecciones
    • Trabajos Fin de Grado UVa [32720]
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    Nombre:
    TFG-M-B3852.pdf
    Tamaño:
    1.162Mb
    Formato:
    Adobe PDF
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